Das Protein Banlec gehört zur Gruppe der Lectine und bindet spezifisch an Strukturen, die den Zucker Mannose enthalten. Solche Zuckerbausteine kommen auch in einem Oberflächenrezeptor des HI-Virus vor. Indem Banlec an den Rezeptor andockt, blockiert es das Eindringen des Virus in die Wirtszelle. „Da auch andere Viren Mannose-Bausteine auf ihrer Hülle tragen, etwa Hepatitis C-, Corona- und Influenzaviren, hat Banlec ein hohes Potenzial als Breitbandtherapeutikum gegen Viren“, so Hans-Joachim Gabius, Inhaber des Lehrstuhls für Physiologische Chemie an der Tierärztlichen Fakultät der Ludwig-Maximilians-Universität München. Allerdings hat Banlec auch einen großen Nachteil: Es wirkt mitogen, das heißt, es regt die Zellteilung an – insbesondere die Vermehrung von T-Zellen. Im Fall von HIV könnte dies die antivirale Wirkung ins Gegenteil verkehren, da sich das HI-Virus in diesem Zelltyp repliziert.
Durchbruch geschafft
Nun erzielten die Wissenschaftler einen entscheidenden Durchbruch: Wie sie im Fachmagazin Cell berichten, konnten sie die mitogenen Eigenschaften von Banlec ausschalten, indem sie an einer einzigen Stelle im Molekül die Aminosäure Histidin gegen Threonin austauschten. Trotzdem ist das veränderte Lectin weiterhin wirksam gegen HIV, Hepatitis C und Grippeviren, wie weitere Versuche in vitro und in vivo bestätigten. „Wir haben nachgewiesen, dass das modifizierte Banlec zwar noch an T-Zellen bindet, die Zellen aber nicht mehr aktiviert, weil es nicht mehr in der Lage ist, die dafür nötigen Oberflächenrezeptoren zu verbrücken“, sagt Gabius. „Mit der neuen Studie haben wir es erstmals geschafft, einzelne Puzzleteile der Lectin-Zucker-Interaktion zu einem Gesamtbild zusammenzulegen. Dies ist nicht nur für die Wirkstoffforschung ein großer Fortschritt, sondern kann auch unser Verständnis des Zucker-Codes einen wichtigen Schritt weiterbringen.“
Quelle: transkript.de/bk
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